Experimento encuentra el talón de Aquiles de error úlceras, el H. pylori

Mayo 13, 2016 Admin Salud 0 4
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El avance, logrado por medio de rayos X de gran alcance de SLAC Stanford de Radiación Sincrotrón luminosa (SSRL), fue la culminación de cinco años de investigación en la bacteria Helicobacter pylori, que es tan difícil puede vivir en un fuerte ácido del estómago. Al menos la mitad de la población mundial es portadora de H. pylori y cientos de millones de personas sufren problemas de salud como resultado; Los tratamientos actuales requieren un complicado régimen de inhibidores de ácido estomacal y antibióticos.

"Estábamos buscando un medio para destruir su propio mecanismo de H. pylori para proteger contra el ácido del estómago", dijo Hartmut "Hudel" Luecke, investigador de la Universidad de California, Irvine, y el investigador principal en el estudio, publicado línea 9 de diciembre en la naturaleza. Con este estudio, dijo: "Hemos descifrado la estructura molecular tridimensional de otro objetivo muy prometedor."




Luecke y su equipo se centraron en pequeños canales que H. pylori utiliza para permitir en urea por el jugo gástrico en el estómago; entonces rompe este compuesto en amoníaco, que neutraliza el ácido del estómago. Bloqueo de los canales puede desactivar este sistema de protección, lo que conduce a un nuevo tratamiento para las personas con la infección.

Por resolución de la estructura de la proteína para encontrar el área específica de destino no fue fácil. Los canales están formados por la proteína embebida en la membrana celular de la bacteria, y proteínas de membrana son notoriamente difíciles de cristalizar, que es un requisito previo para el uso de la cristalografía de proteínas, la principal técnica para la determinación de estructuras de proteínas. Esta técnica rebota rayos X de los electrones en la proteína cristalizada para generar los datos experimentales utilizados para construir un mapa 3-D que muestra la forma en que están dispuestos los átomos de la proteína.

El reto de las proteínas de membrana es que son particularmente difíciles de cultivar cristales de buena calidad, y para este experimento, dijo Luecke, "Tenemos que crecer y defender miles de cristales."

"Hemos recogido más de 100 conjuntos de datos separados y probado numerosas técnicas de determinación estructural", dijo Mike Soltis, jefe de la biología molecular SSRL estructural, que ha trabajado con Luecke y su equipo para crear el mapa en 3-D de la estructura atómica. El último conjunto de datos se midió en el brillo más alto de la línea de haz SSRL (12-2), quien produjo los datos críticos que cumplieron el desafío.

"Esta es la estructura más difícil que he descifrado, y he estado haciendo esto desde 1984", dijo Luecke. "Tienes que probar todo tipo de trucos, y estos cristales Luchamos cada paso del camino, pero ahora que tenemos la estructura, hemos llegado a la parte emocionante -. La perspectiva de la creación de formas específicas, seguro y eficaz para atacar este patógeno y limpiar ".

Este trabajo fue financiado por los Institutos Nacionales de Salud, el Instituto Nacional del Cáncer, la UC Irvine Center para los sistemas de membrana y de la Administración de Veteranos de Estados Unidos. SSRL con el apoyo de la Presidencia de la GAMA de la Ciencia y la Biología Molecular Programa SSRL estructural por el DOE y NIH. El equipo de investigación también incluyó a científicos de la Universidad de California, Los Angeles (Sistema de West Los Angeles y Cuidado de la Salud).

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